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香港中文大學（中大）生命科學學院蛋白質科學與晶體研究中心黃錦波教授領導的科研團隊成功透過蛋白質工程證明了改變酶活性的基本原理，對今後改良生物科技酶類的研究提供了新啟示。該研究成果在生物學權威雜誌《PLoS Biology》三月號中發表。 

酶是加速化學反應的蛋白質，廣泛應用於生物技術產業，例如添加在汽水中的糖就是由澱粉通過酶的作用轉化而成的。另外，酶也應用在洗衣粉中，以分解難以清除的蛋白質污漬。 

你能否想像煮熟的雞蛋不會凝固？這是不可能的——除非雞蛋裏的蛋白質是嗜熱的。雞蛋之所以能夠凝固，是因為加熱使蛋白質變性從而凝聚。生存於高溫環境中的嗜熱生物，其蛋白質比常溫生物的蛋白質更能夠抵禦熱力引起的變性。自然界中，棲息在諸如深海熱泉等極熱環境中的微生物，它們的酶在攝氏100度的高溫下依然保持活性。由於這些嗜熱酶有非凡的熱穩定性，故在生物技術產業上有極大應用潛力。 

過去十多年來，黃教授的科研團隊一直致力於嗜熱蛋白質的研究。一個有趣的現象是，儘管嗜熱酶具有與其同源的常溫酶相似的結構，其活性卻相對較低。「這就像兩輛車有類似的引擎，但其中一輛比另一輛行駛快十倍。如果嗜熱酶能在沒有影響其穩定性的情況下提高活性，這對生物技術產業而言將具有巨大的商業價值。」黃教授解釋說。 

在發表於《PLoS Biology》的研究中，他的團隊利用了蛋白質工程技術探討為何嗜熱酶的活性相對較低。他們發現嗜熱的醯基磷酸酶有一個特點，就是有一道鹽橋鞏固其活性位點。「嗜熱酶普遍具有較多使蛋白質更穩定的鹽橋，就像人們可用更多的螺絲去穩定衣櫃一樣。」黃教授說。通過消除這道鹽橋，他的團隊將醯基磷酸酶的嗜熱特性轉化為類似常溫酶的特性。同樣，源於人類的常溫醯基磷酸酶，通過引入鹽橋便可以改造成為類嗜熱酶。黃教授的科研團隊得出的結論認為，在高溫下固化鹽橋可增加酶活性，但卻犧牲了該酶在相對低溫下的活性，這研究成果將為改良生物科技酶類提供極具參考價值的指引。

黃教授是蛋白質工程學的專家，於學術期刊《Protein Engineering, Design and Selection》擔任編委，並出任中大蛋白質科學與晶體研究中心副主任。該中心於2005年成立，旨在促進本地的蛋白質研究。自成立以來，中心的科學家已經獲得超過港幣三千五百萬元的資助，其中包括研究資助局、大學教育資助委員會、裘槎基金會及控制傳染病研究基金。